Основи біохімії Том 1, Ленинджер А, 1985 рік


Автор (и): Ленинджер А. Формат файлу: DJVU, 367 стор, 1985 р.
Опис:

Ім'я великого американського біохіміка А. Ленинджер вже відомо радянським читачам по його книзі «Біохімія», вилущеними в російській перекладі видавництвом «Світ» в 1974 р. Нова книга являє собою фундаментальне навчальний посібник, призначений для вивчення основ біологічної хімії.
Головне завдання автора - пояснення молекулярної логіки біологічних систем, що дозволяє зрозуміти основи функціонування живих організмів. У російській перекладі книга виходить у трьох томах.
Перший том присвячений молекулам, утворюючим хімічну основу живої природи. Послідовно розглянуті наступні питання: роль води в організмі, структура та функції амінокислот, пептидів, білків, ферментів, вітамінів, мікроелементів, вуглеводів і ліпідів.
Призначена для біологів різних спеціальностей, медиків, а також студентів і всіх осіб, які цікавляться молекулярними основами процесів життєдіяльності.

Зміст:

Передмова редакторів перекладу
Передмова


Частина I. Біомолекул

Глава 1. Біохімія - молекулярна логіка живих організмів
1.1. Для живої матерії характерні деякі відмітні особливості
1.2. Біохімія прагне зрозуміти природу живого стану
1.3. Всі живі організми містять органічні макромолекули, побудовані по загальному плану
1.4. Обмін речовин і енергії в живих організмах
1.5. Ферменти, що грають роль каталізаторів в живих клітинах, управляють складно організованою мережею хімічних реакцій
1.6. Клітини використовують енергію в хімічній формі
1.7. Процеси клітинного метаболізму знаходяться під постійним контролем
1.8. Живі організми здатні до точного самовідтворення

Глава 2. Клітини
2.1. Всі клітини володіють деякими загальними структурними характеристиками
2.2. Клітки повинні мати дуже малі розміри
2.3. Існують два великі класи клітин - прокариотические і еукаріотичні
2.4. Прокаріоти - найпростіші і самі дрібні клітини
2.5. Escherichia coli - найвідоміша з прокаріотів клітин
2.6. Еукаріотичні клітини більші і складніше прокаріотичних
2.7. Ядро еукаріотів - це дуже складна структура
2.8. Мітохондрії - «силові установки» еукаріотичних клітин, що поставляють енергію
2.9. Ендоплазматичнийретикулум утворює канали в цитоплазмі
2.10. Тельця Гольджі - секреторні органели
2.11. Лізосоми - контейнери з гідролітичні ферментами
2.12. Пероксисоми бульбашки, що руйнують перекис водню
2.13. Мікрофіламенти беруть участь у скорочувальних процесах клітин
2.14. Мікротрубочки також пов'язані з клітинними рухами
2.15. Мікрофіламенти, мікротрубочки і мікротрабекулярная мережу утворюють цитоскелет
2.16. Війки і джгутики дозволяють клітинам пересуватися
2.17. В цитоплазмі містяться також гранулярні тільця
2.18. Цитозоль - безперервна водна фаза цитоплазми
2.19. Клітинна мембрана має велику площу поверхні
2.20. На поверхні багатьох тварин клітин є також «антени»
2.21. Еукаріотичні клітини рослин мають деякі специфічні особливості
2.22. Віруси - надмолекулярні паразити
Короткий Зміст: глави
Питання та завдання

Глава 3. Склад живої матерії: біомолекули
3.1. Хімічний склад живої матерії відрізняється від хімічного складу земної кори
3.2. Більшість біомолекул містить вуглець
3.3. Біомолекули мають специфічну форму і певні розміри
3.4. Функціональні групи органічних біомолекул визначають їх хімічні властивості
3.5. Багато біомолекули асиметричний
3.6. Основні класи біомолекул в клітинах представлені дуже великими молекулами
3.7. Макромолекули утворюються з невеликих молекул, що грають роль будівельних блоків
3.8. Молекули, що використовуються в якості будівельних блоків, мають просту структуру
3.9. Структурна ієрархія в молекулярній організації клітин
3.10. Біомолекули першими виникли в процесі хімічної еволюції
3.11. Хімічну еволюцію можна відтворити в лабораторних умовах
Короткий Зміст: глави
Питання та завдання

Глава 4. Вода
4.1. Незвичайні фізичні властивості води обумовлені її здатністю брати участь в утворенні водневих зв'язків
4.2. Водневі зв'язки широко поширені в біологічних системах і грають в них важливу роль
4.3. Вода як розчинник має незвичайні властивості
4.4. Розчинені речовини змінюють властивості води
4.5. Стан рівноваги оборотних реакцій характеризується константою рівноваги
4.6. Іонізацію води можна охарактеризувати величиною константи рівноваги
4.7. Шкала рН: позначення концентрацій іонів Н + і ОН-
4.8. Властивості кислот і підстав тісно пов'язані з властивостями води
4.9. Слабкі кислоти мають характерні криві титрування
4.10. Буфери - це суміші слабких кислот і сполучених з ними підстав
4.11. Фосфат і бікарбонат - важливі біологічні буферні системи
4.12. Пристосованість живих організмів до водного середовища
4.13. «Кислі» дощі забруднюють наші озера і річки
Короткий Зміст: глави
Питання та завдання

Глава 5. Амінокислоти і пептиди
5.1. Загальні структурні властивості амінокислот
5.2. Майже всі амінокислоти містять асиметричний атом вуглецю
5.3. Стереоізомери позначаються згідно з їх абсолютною конфігурацією
5.4. Оптично активні амінокислоти в білках являють собою L-стереоізомери
5.5. Класифікація амінокислот на основі їх R-груп
5.6. Вісім амінокислот містять неполярні R-групи
5.7. Сім амінокислот містять незаряджені полярні R-групи
5.8. Дві амінокислоти містять негативно заряджені (кислі) R-групи
5.9. Три амінокислоти містять позитивно заряджені (основні) R-групи
5.10. У деяких білках присутні нестандартні амінокислоти
5.11. У водних розчинах амінокислоти іонізовані
5.12. Амінокислоти можуть вести себе і як кислоти, і як підстави
5.13. Амінокислоти мають характерні криві титрування
5.14. За кривою титрування можна передбачити, який електричний заряд несе дана амінокислота
5.15. Амінокислоти розрізняються за своїми кислотно-основних властивостей
5.16. Кислотно-основні властивості амінокислот служать основною для амінокислотного аналізу
5.17. Електрофорез на папері дозволяє розділяти амінокислоти відповідно до їх електричним зарядом
5.18. Іонообмінна хроматографія служить більш ефективним способом поділу амінокислот
5.19. Хімічні реакції, характерні для амінокислот
5.20. Пептиди - це ланцюжки амінокислот
5.21. Поділ пептидів може бути засноване на відмінностях в їх іонізаційних властивостях
5.22. Хімічні реакції, характерні для пептидів
5.23. Деякі пептиди володіють високою біологічною активністю
Короткий Зміст: глави
Питання та завдання

Глава 6. Білки: ковалентний структура та біологічні функції
6.1. Білки володіють безліччю різних біологічних функцій
6.2. Білки можна класифікувати також за формою їх молекул
6.3. В ході гідролізу білки розпадаються на амінокислоти
6.4. Деякі білки мають у своєму складі не тільки амінокислоти, але й інші хімічні групи
6.5. Білки - це дуже великі молекули
6.6. Білки можна виділити і піддати очищенню
6.7. Визначення амінокислотної послідовності поліпептидних ланцюгів
6.8. Інсулін - це перший білок, для якого була встановлена амінокислотна послідовність
6.9. В даний час відомі послідовності багатьох інших білків
6.10. Гомологічні білки різних видів мають гомологічні послідовності
6.11. Відмінності між гомологічними білками можна виявити по імунної реакції
6.12. Білки зазнають структурні зміни, звані денатурацією
Короткий Зміст: глави
Питання та завдання

Глава 7. Фібрилярні білки
7.1. Терміни «конфігурація» і «конформація» мають різний Зміст:
7.2. Як це не парадоксально, нативні білки мають тільки одну або всього лише кілька конформацій
7.3. а-кератин - фібрилярні білки, синтезовані клітинами епідермісу
7.4. Рентгеноструктурний аналіз показує, що в кератин є повторювані структурні одиниці
7.5. Рентгеноструктурні дослідження пептидів свідчать про жорсткості і плоскою конфігурації пептидних груп
7.6. В а-кератині поліпептидні ланцюги мають форму а-спіралі
7.7. Деякі амінокислотні залишки перешкоджають утворенню а-спіралі
7.8. В а-кератин міститься багато амінокислот, що сприяють утворенню а-спіральної структури
7.9. У нативних а-кератин а-спіральні поліпептидні ланцюги скручені на зразок канату
7.10. а-кератин нерозчинні у воді через переважання у їх складі амінокислот з неполярними R-групами
7.11. b-кератин мають іншу конформацію поліпептидного ланцюга, звану b-структурою
7.12. Перманентна завивка волосся - приклад біохімічної технології
7.13. Колаген і еластин - головні фібрилярні білки сполучних тканин
7.14. Колаген - найпоширеніший білок у вищих тварин
7.15. Колаген володіє як звичайними, так і незвичайними властивостями
7.16. Поліпептиди в коллагене являють собою трехцепочечние спіральні структури
7.17. Структура еластину надає особливі властивості еластичної тканини
7.18. Що говорять нам фібрилярні білки про структуру білків?
7.19. Інші типи фібрилярних або ниткоподібних білків, що зустрічаються в клітинах
Короткий Зміст: глави
Питання та завдання

Глава 8. Глобулярні білки: структура і функція гемоглобіну
8.1. Поліпептидні ланцюги глобулярних білків згорнуті в щільну компактну структуру
8.2. Рентгеноструктурний аналіз міоглобіну видатне досягнення в дослідженні білків
8.3. Міоглобіну, виділені з різних видів, мають схожу конформацію
8.4. Глобулярні білки різних типів мають неоднакову структуру
8.5. Амінокислотна послідовність білка визначає його третинну структуру
8.6. Сили, що стабілізують третинну структуру глобулярних білків
8.7. Згортання поліпептидних ланцюгів відбувається з дуже високою швидкістю
8.8. Олігомерні білки мають як третинну, так і четвертинних структуру
8.9. Метод рентгеноструктурного аналізу дозволив встановити як третинну, так і четвертинних структуру гемоглобіну
8.10. За своєю третинної структурі а-і b-ланцюга гемоглобіну дуже подібні з міоглобіном
8.11. Була встановлена четвертинна структура і деяких інших олігомерних білків
8.12. Еритроцити спеціалізовані клітини, що переносять кисень
8.13. Для міоглобіну і гемоглобіну характерні різні криві зв'язування кисню
8.14. Кооперативне зв'язування кисню робить гемоглобін більш ефективним переносником кисню
8.15. Гемоглобін служить також переносником С02 і іонів Н +
8.16. Оксигенація гемоглобіну викликає зміну його просторової конформації
8.17. Серповидноклітинна анемія «молекулярна хвороба» гемоглобіну
8.18. Гемоглобін хворих серповидноклеточной анемією має змінену амінокислотну послідовність
8.19. Серповидна форма еритроцитів обумовлена схильністю молекул гемоглобіну S до агрегації
8.20. «Неправильні» амінокислоти з'являються в білках у результаті генних мутацій
8.21. Чи можна знайти «молекулярне ліки» для серповидноклітинна гемоглобіну?
Короткий Зміст: глави
Питання та завдання

Глава 9. Ферменти
9.1. Історія біохімії - це значною мірою історія дослідження ферментів
9.2. Ферменти виявляють всі властивості білків
9.3. Ферменти класифікуються на основі реакцій, які вони каталізують
9.4. Ферменти прискорюють хімічні реакції, знижуючи енергію активації
9.5. Концентрація субстрату робить величезний вплив на швидкість реакцій, каталізуються ферментами
9.6. Існує кількісна зв'язок між концентрацією субстрата і швидкістю ферментативної реакції
9.7. Кожен фермент має характерну величину Км для даного субстрату
9.8. Багато ферменти каталізують реакції за участю двох субстратів
9.9. Кожен фермент має певний оптимум рН
9.10. Кількість ферменту можна визначити по його активності
9.11. Ферменти проявляють специфічність по відношенню до своїх субстратам
9.12. Ферменти можна інгібувати певними хімічними сполуками
9.13. Існують оборотні інгібітори двох типів - конкурентні і неконкурентні
9.14 неконкурентних інгібування теж оборотно, але не може бути ослаблене або усунуто підвищенням концентрації субстрату
9.15. Фактори, що визначають каталітичну ефективність ферментів
9.16. Рентгеноструктурний аналіз виявив важливі структурні особливості ферментів
9.17. У ферментних системах є «диригент», роль якого виконує регуляторний фермент
9.18. Аллостерічеськіє ферменти регулюються шляхом нековалентно приєднання до них молекул модуляторів
9.19. Аллостерічеськіє ферменти ингибируются або активуються їх модуляторами
9.20. Поведінка аллостеріческіх ферментів не описується рівнянням Міхаеліса-Ментен
9.21. Субодиниці аллостеріческіх ферментів повідомляються між собою
9.22. Деякі ферменти регулюються шляхом зворотного ковалентного модифікації
9.23. Багато ферменти існують в декількох формах
9.24. Порушення каталітичної активності ферментів може бути обумовлено мутаціями
Короткий Зміст: глави
Питання та завдання

Глава 10. Вітаміни та мікроелементи: їх роль у функціонуванні ферментів
10.1. Вітаміни - незамінні органічні мікрокомпоненти їжі
10.2. Вітаміни є важливими компонентами коферментів і простетичної груп ферментів
10.3. Вітаміни можна розділити на два класи
10.4. Тіамін (вітамін В1) функціонує у формі тіамінпірофосфат
10.5. Рибофлавін (вітамін В2) компонент флавінових нуклеотидів
10.6. Нікотинамід - це активна група коферментів NAD та NADP
10.7. Пантотенова кислота - компонент коферменту А
10.8. Піридоксин (вітамін В6) відіграє важливу роль у метаболізмі амінокислот
10.9. Біотин є активним компонентом біоцітіна простетичної групи деяких ферментів, що каталізують реакції карбоксилювання
10.10. Фолієва кислота служить попередником коферменту тетрагідрофолієвої кислоти
10.11. Вітамін B12-попередник коферменту В12
10.12. Біохімічна функція вітаміну С (аскорбінової кислоти) невідома
10.13. Жиророзчинні вітаміни являють собою похідні ізопрену
10.14. Вітамін А, ймовірно, виконує декілька функцій
10.15. Вітамін D - попередник гормону
10.16. Вітамін Е захищає клітинні мембрани від кисню
10.17. Вітамін К - компонент карбоксілірующего ферменту
10.18. У їжі тварин повинні міститися численні неорганічні речовини
10.19. Для дії багатьох ферментів вимагається залізо
10.20. У деяких окислювальних ферментах міститься також мідь
10.21. Для дії багатьох ферментів необхідний цинк
10.22. Деяким ферментам потрібні іони марганцю
10.23. До складу вітаміну В12 входить кобальт
10.24. Селен є і незамінним мікроелементом, і отрутою
10.25. Для дії деяких ферментів потрібні інші мікроелементи
Короткий Зміст: глави
Питання та завдання

Глава 11. Вуглеводи: будова і біологічні функції
11.1. Вуглеводи поділяються на три класи в залежності від кількості залишків цукрів
11.2. Існують два сімейства моносахаридів: Альдози і Кетози
11.3. Моносахариди зазвичай містять декілька асиметричних центрів
11.4. Типові моносахариди мають циклічну структуру
11.5. Прості моносахариди можуть служити відновниками
11.6. Дисахариди містять дві моносахаридних одиниці
11.7. Полісахариди містять велику кількість моносахаридних залишків
11.8. Деякі полісахариди являють собою форму запасання «клітинного палива»
11.9. Целюлоза - найбільш поширений структурний полісахарид
11.10. Клітинні стінки містять у великих кількостях структурні і захисні полісахариди
11.11. Глікопротеїни - гібридні молекули
11.12. На поверхні клітин тварин присутні глікопротеїни
11.13. Глікозаміноглікани і протеоглікани важливі компоненти сполучної тканини
Короткий Зміст: глави
Питання та завдання

Глава 12. Ліпіди і мембрани
12.1. Жирні кислоти - структурні компоненти більшості ліпідів
12.2. Триацилгліцеролів - це гліцероловие ефіри жирних кислот
12.3. Триацилгліцеролів - форма запасання ліпідів
12.4. Воску - ефіри жирних кислот і довголанцюгових спиртів
12.5. Фосфоліпіди - основні ліпідні компоненти мембран
12.6. Сфінголіпіди - також важливі компоненти мембран
12.7. Стероїди - неомиляемие ліпіди, що володіють специфічними функціями
12.8. Ліпопротеїни поєднують властивості ліпідів та білків
12.9. Полярні ліпіди утворюють міцели, монослоя і бішару
12.10. Полярні ліпіди і білки основні компоненти мембран
12.11. Мембрани мають рідинно-мозаїчну структуру
12.12. Мембрани асиметричні, тобто мають нерівноцінні сторони
12.13. Мембрани еритроцитів досліджені дуже докладно
12.14. Лектини специфічні білки, здатні зв'язуватися з певними клітинами і викликати їх аглютинацію
12.15. Мембрани мають дуже складні функції
Короткий Зміст: глави
Питання та завдання

Додаток. Відповіді
Опис:файлу
Файл: 11778_osnovy-biohimii-tom-1.zip
Розмір файлу: 8.43 мб
Посилання для скачування.
Натисніть на кнопку будь-якої соціальної мережі в якій ви активні. Через кілька секунд відкриються посилання для скачування.
{LikeAndRead}
Завантажити фаил з letitbit.net
Завантажити фаил з depositfiles.com
{/LikeAndRead}